Ein tierisches Muskelprotein in einem Salatblatt wachsen zu lassen, ist keine Redefigur mehr. Einem Team des Imperial College London ist soeben eine stabile und vererbbare Anreicherung von Schweinemyoglobin in den Chloroplasten von Tabak und Salat gelungen — eine Premiere bei höheren Pflanzen, bei denen bislang nur eine transiente Expression berichtet worden war. Das Ergebnis ist eindeutig, was die Proteinmenge betrifft; weit weniger eindeutig ist es bei dem, was das Interesse am Myoglobin ausmacht, nämlich seinem Häm.

Quelle: frontiersin.org

Kurz erklärt

Myoglobin ist das Protein, das rotem Fleisch seine Farbe und einen guten Teil seines Geschmacks verleiht. Um es bisher ohne Tier herzustellen, produzierte man es durch mikrobielle Fermentation im Bioreaktor; bei Pflanzen war lediglich eine vorübergehende Produktion gelungen, die sich nicht auf die Nachkommen übertrug. Hier haben die Forscher das Gen direkt in den Chloroplasten eingebracht, die kleine grüne Fabrik der Zelle: Er ist es, der die Lichtenergie einfängt, und er ist es auch, der das Protein zusammenbaut.

Es funktioniert: Die Blätter reichern eine messbare Menge davon an, das Merkmal wird an die Tochterpflanzen weitergegeben, und die Photosynthese der transformierten Pflanzen ist nicht messbar beeinträchtigt. Doch es gibt einen Haken. Myoglobin ist nur dann farbig und „schmackhaft", wenn es in seinem Zentrum ein Eisenpigment namens Häm einschließt. Bei dem aus Tabakblättern gereinigten Protein haben jedoch nur 35 % der Moleküle es aufgenommen — die übrigen sind leere Hüllen, korrekt gefaltet, aber farblos. Die Autoren vermuten, dass das Pigment fehlen könnte; ihre eigenen Zahlen zeigen allerdings, dass die Pflanze mehr davon herstellt, als nötig wäre, was dazu einlädt, auch dessen Einbau in den Blick zu nehmen. Es handelt sich also nicht um ein verkaufsfertiges Produkt, sondern um einen Machbarkeitsnachweis samt eines klar umrissenen Hemmnisses.

Befund

Technische Erläuterung

1. Warum den Chloroplasten statt des Zellkerns ins Visier nehmen — Der Chloroplast stammt von einem endosymbiontischen Cyanobakterium ab und hat ein Genom bakteriellen Typs bewahrt, das Plastom. Zur Erinnerung: Dieses Kompartiment vereint drei Eigenschaften, die es zu einer guten Produktionswerkstatt machen: Es liegt in sehr hoher Kopienzahl pro Zelle vor, es transkribiert seine Gene mit einer bakteriellen Maschinerie mit σ-Faktoren, und es entbehrt jener posttranskriptionellen Stilllegungsmechanismen, die nukleäre Transgene zum Schweigen bringen. Die Autoren messen diese Eigenschaften nicht — sie sind Erkenntnisse der Literatur —, wohl aber deren Folge: Bei den 37 nukleären Transformanten, die sie analysieren, ist die Myoglobin-Anreicherung durchweg geringer, und zwar mindestens um den Faktor 3, als bei den transplastomischen Pflanzen. Der Vergleich erfolgt gegen zwei starke Promotoren des pflanzlichen Repertoires, den 35S des Blumenkohlmosaikvirus und den Ubiquitin-Promotor von Arabidopsis thaliana. Er ist methodisch sauber, weil er dasselbe Myoglobin-Ortholog im selben Organismus gegenüberstellt — was, wie sich zeigen wird, beim Vergleich mit der Alge nicht der Fall ist.

2. Die Expressionskassette und was jedes Bauteil darin leistet — Die Einzelheiten der Konstruktion sind aufschlussreich, denn sie zeigen, dass der Gewinn nicht allein vom Kompartiment herrührt. Beim Tabak steht die kodierende Sequenz — synthetisiert und an den Codongebrauch des Chloroplasten angepasst — unter dem Promotor des Operons der ribosomalen RNAs (Prrn), mit einer synthetischen 5'-untranslatierten Region und einem Terminator, der dem Gen der kleinen ribosomalen Untereinheit entlehnt ist. Beim Salat setzt das Team stattdessen den endogenen Promotor und die 5'UTR des Gens psbA ein, eines der am stärksten exprimierten des Plastoms. In beiden Fällen zielt die Insertion auf dieselbe intergenische Region, zwischen trnfM und trnG. Diese Wahl ist keineswegs beliebig: Das Transgen ist von Sequenzen flankiert, die zum Plastom homolog sind, und es ist die homologe Rekombination — im Chloroplasten aktiv, anders als im Zellkern der Pflanzen —, die es an diesem definierten Ort statt zufällig einbaut.

3. Was die Überprüfung der Homoplasmie beweist — Eine Pflanzenzelle enthält Tausende von Plastomkopien. Nach dem Beschuss tragen nur einige wenige das Transgen: Die Pflanze ist heteroplasmisch, und das Merkmal wäre instabil. Die Autoren reihen daher Regenerationszyklen unter Spectinomycin aneinander — 50 mg/L für den Salat —, bis alle Kopien umgewandelt sind, und überprüfen dies anschließend per Southern Blot und Genomsequenzierung. Es ist dieser Schritt, und nicht der bloße Nachweis des Proteins, der das Wort „stabil" rechtfertigt: Er belegt, dass keine Wildtyp-Kopien zurückbleiben, die im Lauf der Generationen wieder die Oberhand gewinnen könnten.

4. Myoglobin ist kein Protein, es ist ein Protein plus ein Pigment — Zur Erinnerung: Myoglobin ist ein einkettiges Globin aus rund 153 Aminosäuren, gefaltet in acht α-Helices, das in einer hydrophoben Tasche ein Häm b (Eisen–Protoporphyrin IX) beherbergt. Das Eisen wird dort von einem proximalen Histidin koordiniert, während ein distales Histidin den gebundenen Sauerstoff stabilisiert:
   $\text{Mb} + \text{O}_2 \rightleftharpoons \text{MbO}_2$Mb+O2​⇌MbO2​
   Die rote Farbe und ein entscheidender Teil der beim Garen entstehenden Fleischaromen beruhen auf dem Häm-Eisen — wobei auch die Maillard-Reaktionen und die Lipidoxidation dazu beitragen. Ein Myoglobin ohne Häm — das Apo-Myoglobin — ist farblos und sensorisch stumm. Der Grad der Häm-Besetzung ist folglich kein Detail der Ausbeute, sondern die Variable, die über die Nützlichkeit des Produkts entscheidet:
   $\theta = \frac{[\text{holo-Mb}]}{[\text{holo-Mb}] + [\text{apo-Mb}]} \approx 0{,}35$θ=[holo-Mb]+[apo-Mb][holo-Mb]​≈0,35

5. Drei verschiedene Bestimmungen, drei verschiedene Fragen — Die Messungen sind sorgfältig auseinanderzuhalten. Die Menge des angereicherten Myoglobins wird per Immunoblot geschätzt: Man weist das Polypeptid mit einem Antikörper nach und vergleicht das Signal mit einer Standardreihe — eine Technik, die Apo- und Holo-Formen gleichermaßen zählt. Die Autoren versehen diese Werte im Übrigen mit einem ausdrücklichen Vorbehalt: Da sich die Quantifizierung auf eine begrenzte Zahl biologischer Proben stützte, seien die Zahlen als grobe Schätzungen zu betrachten, und sie rufen zu einer Validierung durch eine unabhängige Methode auf, da der Antikörpernachweis durch die Zugänglichkeit des Epitops verzerrt sein könne. Der tatsächlich mit Häm beladene Anteil wird gesondert gemessen, durch einen Pyridin-Hämochromogen-Test am gereinigten Protein: Er ergibt die ≈ 35 %, gegenüber 80 % für dasselbe in E. coli produzierte Myoglobin — aber nur 20 % bei S. cerevisiae, womit die Pflanze zwischen den beiden mikrobiellen Plattformen liegt statt unterhalb beider. Schließlich wird das Gesamt-Häm des Gewebes durch einen dritten Test bestimmt, mit Apo-Meerrettichperoxidase, und zeigt eine Verdopplung in der produzierenden Tabaklinie. Die Autoren präzisieren, dass das gereinigte Protein korrekt gefaltet ist; das Scheitern betrifft also die Beladung mit dem Pigment — wobei sie anmerken, dass ein Häm-Defizit seinerseits die Gesamtanreicherung begrenzen könnte, da die Verfügbarkeit des Cofaktors Stabilität und Faltung mitbestimmt.

6. Die Rechnung, die den Verdacht verschiebt — Es ist die interessanteste Passage der Diskussion, und sie verkompliziert die einfache Lesart, „es sei nicht genug Häm vorhanden". Die Autoren führen die Rechnung durch. Bei 94 mg/kg Frischmasse zu 35 % beladenem Myoglobin entspricht das bereits vom Protein getragene Häm etwa 1,93 μmol/kg; eine Beladung zu 100 % würde 5,5 μmol/kg erfordern. Der tatsächlich gemessene Anstieg des Gesamthäms erreicht jedoch 6 μmol/kg Frischmasse — also mehr, als die vollständige Sättigung verlangen würde. (Lesart des Redakteurs ab hier.) In der Summe erscheint das Pigmentangebot somit nicht offenkundig unzureichend, was den Verdacht eher auf den Schritt der Anlieferung und des Einbaus des Häms in das Apo-Myoglobin lenkt als auf die reine Kapazität des Biosynthesewegs. Die Autoren halten vorsichtig alle drei Kandidatenursachen nebeneinander aufrecht: einen Bedarf an exogenem Hämprotein, der die Kapazität des endogenen Wegs übersteigt, eine Konkurrenz mit der Chlorophyll-Biosynthese um die gemeinsamen Tetrapyrrol-Vorstufen und einen ineffizienten Einbau in das Apoprotein. Sie schlagen auch Abhilfen vor: die Ferrochelatase 1 (FC1), das Endenzym der Synthese von Häm b, zu überexprimieren oder Vorstufen wie Aminolävulinsäure zuzuführen. Zur Erinnerung: Der betreffende Weg läuft im Plastid ab: Glutamat wird dort über den sogenannten C5-Weg in δ-Aminolävulinsäure umgewandelt, dann mündet die Kette in Protoporphyrin IX, den Verzweigungspunkt, an dem die Mg-Chelatase in Richtung Chlorophyll und die Ferrochelatase in Richtung Häm führt.

7. Vorsicht bei den Nennern — und bei den Plattformen — Zwei Kennzahlen kursieren, die aus derselben Quantifizierung auf zwei Bezugsgrößen stammen. Als Anteil an den gesamten löslichen Proteinen: 2,7 % für den Tabak, 1,5 % für den Salat. Bezogen auf die Trockenmasse: 800 ± 110 mg/kg für den Tabak, 810 ± 60 mg/kg für den Salat — Intervalle, die einander weitgehend überlappen, also zwei auf dieser Basis ununterscheidbare Wirte, trotz des scheinbaren Abstands beim Proteinanteil. Eine zweite Vorsichtsmaßnahme kommt von den Autoren selbst: Das exprimierte Ortholog ist in der Pflanze (Schwein) und in der Alge (Rind) nicht dasselbe, und intrinsische Unterschiede zwischen Orthologen können die Anreicherung, die Stabilität oder den Häm-Einbau beeinflussen. Sie folgern daraus, dass die Studie die Machbarkeit bei jedem Wirt belegt, aber keinen direkten quantitativen Leistungsvergleich zwischen den Plattformen erlaubt. Bleibt die Einordnung gegenüber dem Muskel: Rindfleisch enthält 8,10 mg/g Trockenmasse für den psoas major (Filet) und 11,16 mg/g für den longissimus dorsi (Roastbeef), nach Rickansrud und Henrickson (1967). Die Autoren fassen das mit „etwa 10-fach" zusammen; die Rechnung Muskel für Muskel ergibt einen Faktor von 10 (psoas) bis 14 (longissimus). Anzumerken ist, dass der Vergleich, so wie er im Artikel angelegt ist, die Arten kreuzt: ein im Blatt produziertes Schweinemyoglobin, gegenübergestellt einem Gehalt im Rindermuskel.

Warum es funktioniert hat

Der Erfolg beruht auf einer Wahl des Kompartiments, verbunden mit einer sorgfältigen Konstruktion. Indem das Team das Gen im Plastom platziert, vereint es eine hohe Kopienzahl, eine bakterielle Transkription und das Fehlen von Silencing; indem es den Codongebrauch optimiert und beim Salat psbA seine Expressionssignale entlehnt, nutzt es die aktivste Maschinerie des Kompartiments. Der Gewinn lässt sich an den Zahlen ablesen: mindestens ein Faktor 3 bei 37 nukleären Transformanten. Zweites Ergebnis, gemessen und nicht angenommen: Bei den drei verfolgten Parametern — effektive Quantenausbeute des Photosystems II, Elektronentransportrate und nicht-photochemisches Quenching — zeigt sich kein signifikanter Unterschied zwischen transformierten Pflanzen und Kontrollen. Die Befürchtung, ein fremdes und häm-hungriges Hämprotein könnte den Photosyntheseapparat aus dem Gleichgewicht bringen, bewahrheitet sich nicht.

Der Abstand zwischen Ankündigung und Beweis muss dennoch benannt werden. Was die Studie belegt: Höhere Pflanzen können ein tierisches Myoglobin stabil und vererbbar anreichern, auf einem Niveau oberhalb dessen, was die nukleäre Expression erreicht — dort, wo der Stand der Technik sich auf eine transiente Expression in Nicotiana benthamiana beschränkte. Was sie nicht belegt: dass dieses Myoglobin einem Lebensmittel die erwartete Farbe, den erwarteten Geschmack oder den erwarteten Nährwert verleiht, noch dass eine pflanzliche Plattform eine Algenplattform übertrifft — ein Vergleich, den die Autoren sich ausdrücklich versagen. Bei 35 % Besetzung sind fast zwei von drei Molekülen leere Hüllen, und die Autoren schreiben, dass die kommerzielle Tragfähigkeit nicht nur von der Gesamt-Proteinanreicherung abhängen wird, sondern auch von der Ausbeute an Holo-Myoglobin — die Fortschritte müssten an beiden Fronten zugleich erfolgen.

Der gewichtigste Vorbehalt ist statistischer Natur, und er kommt von den Autoren selbst: Es wurde nur eine einzige unabhängige transplastomische Linie erhalten, sowohl für Tabak als auch für Salat, und sie schreiben, dass eine Validierung an zusätzlichen Linien die Allgemeingültigkeit der Schlussfolgerungen stärken würde. Alle oben genannten Zahlen beruhen somit auf einem Klon pro Wirt. Vom Science Media Centre befragt, weist Derek Stewart (James Hutton Institute), der keine Interessen erklärt, auf ebendiese Fragilität hin und ergänzt, dass Tabak von Natur aus bioaktive Alkaloide produziert, die ein reales Problem für Extraktion und Lebensmittelsicherheit aufwerfen würden — was dem Salat-Teil, einem essbaren Wirt, sein Gewicht verleiht. Rodrigo Ledesma-Amaro (Imperial College London) — der erklärt, dass zwei Autoren der Gemeinschaft des Bezos Centre for Sustainable Protein am Imperial angehören, dass er selbst nicht an der Studie beteiligt war und dass das Projekt nicht vom Centre unterstützt wurde — hält das Potenzial für abhängig von einer Verbesserung des Häm-Einbaus und meint, dass Lebensmittelfunktionalität, Sicherheit, Freilandleistung, Verarbeitungsanforderungen sowie wirtschaftliche und ökologische Vorteile im Maßstab noch zu bestätigen bleiben.

Der Interessenrahmen, so wie der Artikel ihn erklärt, verdient es, vollständig wiedergegeben zu werden. Zwei der Koautorinnen, Kyoko Morimoto und Mistianne Feeney, sind bei Kyomei Ltd angestellt, einem privaten Unternehmen der Branche; dasselbe Unternehmen hat die Salatlinie sK23 bereitgestellt und die Doktorarbeit der Erstautorin, Alexia Groff, teilweise mitfinanziert, neben dem Doktorandenkolleg des EPSRC in BioDesign Engineering. Schließlich erklärt der Seniorautor Peter J. Nixon, zum Zeitpunkt der Einreichung Mitglied des Redaktionsbeirats von Frontiers gewesen zu sein, mit dem Hinweis, dass dies weder auf die Begutachtung durch Fachkollegen noch auf die endgültige Entscheidung Einfluss gehabt habe. Nichts davon disqualifiziert die Ergebnisse, die im Open Access veröffentlicht und überprüfbar sind; es ist der Rahmen der Lektüre.

Kausalkette

Endosymbiose eines Cyanobakteriums → Erhalt eines Plastoms bakteriellen Typs in sehr hoher Kopienzahl pro Zelle → Entwicklung der Chloroplastentransformation durch Biolistik und homologe Rekombination → Feststellung, dass dieses Kompartiment der Transgen-Stilllegung entgeht, die die nukleäre Expression begrenzt → industrieller Bedarf an Hämproteinen für Fleischersatzprodukte, bislang durch mikrobielle Fermentation gedeckt → erste Versuche in der Pflanze, beschränkt auf eine transiente Expression in Nicotiana benthamiana → Insertion des codonoptimierten Schweinemyoglobin-Gens zwischen trnfM und trnG in das Plastom des Tabaks und danach des Salats → Selektion auf Spectinomycin bis zur Homoplasmie, verifiziert per Southern Blot und Sequenzierung → stabile und vererbbare Anreicherung auf 2,7 % und 1,5 % der gesamten löslichen Proteine, ohne messbare Beeinträchtigung der Photosynthese → aber Häm-Beladung bei ≈ 35 % gedeckelt, obgleich der gemessene Anstieg des Gesamthäms (6 μmol/kg FM) das übersteigt, was eine vollständige Sättigung erfordern würde (5,5) → die Autoren halten die Häm-Verfügbarkeit als möglichen Engpass fest, während ihre Rechnung auch auf den Einbau des Cofaktors in das Apoprotein verweist → von den Autoren vorgeschlagene Ansätze: Überexpression der Ferrochelatase 1 oder Zufuhr von Aminolävulinsäure → ein Hemmnis, das vor jeder Lebensmittelperspektive zu beseitigen ist.

Anekdote

Der industrielle Vorläufer dieser Geschichte stammt nicht aus einem Blatt, sondern aus einer Wurzel. Impossible Foods hat seinen Burger auf dem Leghämoglobin der Sojabohne aufgebaut — jenem Hämprotein, das die Pflanze in den Knöllchen ihrer Wurzeln herstellt, um den freien Sauerstoff abzupuffern und so die Nitrogenase zu schützen — und musste es, da sich nicht genug davon aus der Sojabohne selbst gewinnen ließ, durch Fermentation einer Hefe, Pichia pastoris, produzieren lassen. Das Molekül war pflanzlich; seine Produktion industriell. Die diese Woche veröffentlichte Studie versucht das Umgekehrte: das tierische Protein beizubehalten, die Produktion aber pflanzlich zu machen. Und sie stößt auf denselben Cofaktor, der das Leghämoglobin interessant gemacht hatte — das Häm, offenkundig das rare Stück in dieser ganzen Chemie.

Nachwirkung und aktuelle Daten

Der Versuchung der Marktzahl ist hier zu widerstehen. Was die Daten zu behaupten erlauben, beschränkt sich auf Größenordnungen aus dem Labor, die die Autoren selbst als grobe Schätzungen darstellen: 2,7 % der gesamten löslichen Proteine beim Tabak, 1,5 % beim Salat, entsprechend 800 ± 110 und 810 ± 60 mg/kg Trockenmasse, zu vergleichen mit den 8,10 und 11,16 mg/g des Rindermuskels — ein Faktor 10 bis 14. Kein Lebensmittelversuch, kein Freilandversuch, keine Kostenanalyse begleitet diese Ergebnisse, und das Ganze beruht auf einer einzigen Linie pro Wirt.

Was noch zu klären bleibt, ist somit ausdrücklich: der nach Optimierung erreichbare Grad der Häm-Besetzung, die Reproduzierbarkeit an unabhängigen Linien, eine Quantifizierung durch eine vom Immunnachweis unabhängige Methode, das Verhalten des transplastomischen Salats unter realen Anbaubedingungen, die Kosten von Extraktion und Reinigung sowie der regulatorische Status — ein für die Ernährung bestimmter transplastomischer Salat fiele wahrscheinlich unter eine GVO-Zulassung in jenen Rechtsordnungen, die das Produkt aufgrund des Verfahrens regulieren, doch keine der herangezogenen Quellen behandelt diesen Punkt. Der einzige strukturelle regulatorische Vorteil beruht auf der maternalen Vererbung des Plastoms bei den meisten Angiospermen, die die Ausbreitung des Transgens über den Pollen begrenzt; das ist eine Erinnerung an allgemeine Biologie, kein Ergebnis dieser Studie.

Der Blick des Forschers — offene Fragen

Die Autoren schlagen bereits zwei Ansätze vor — die Ferrochelatase 1 zu überexprimieren oder Aminolävulinsäure zuzuführen. Die nachstehenden Fragen sind vom Redakteur formulierte Weiterführungen und zählen weder zu den Ergebnissen noch zu den Vorschlägen der Studie.

• Zuerst den Einbau prüfen, nicht das Angebot: Die Rechnung der Autoren legt nahe, dass das produzierte Pigment ausreichen könnte, um das angereicherte Myoglobin zu sättigen. Bevor man den Fluss weiter erhöht, wäre es entscheidend, abgetrennten Blättern oder transplastomischen Kulturen exogenes Häm zuzuführen: Steigt die Besetzung nicht an, liegt das Hemmnis tatsächlich beim Einbau in das Apoprotein, und die Überexpression von FC1 wird daran nichts ändern.
• Die beiden Hebel trennen: Ein Kreuzversuch — FC1 allein, dann FC1 kombiniert mit einem Chaperon für den Häm-Einbau — würde eine Produktionsbegrenzung von einer Anlieferungsbegrenzung unterscheiden.
• Licht und Häm entkoppeln: die Besetzung in transformierten, nicht chlorophyllhaltigen Geweben messen oder in etiolierten Pflanzen, in denen die Mg-Chelatase das Protoporphyrin IX nicht mehr abzieht. Das ist der direkteste Test der Konkurrenzhypothese, und er erfordert keinerlei neue Konstruktion.
• Die Plattformen sauber vergleichen: ein einziges Myoglobin-Ortholog in allen drei Wirten aufgreifen — das, was die Autoren selbst als die nötige Arbeit benennen, um über die relativen Leistungen zu entscheiden.
• Robustheit: mehrere unabhängige Linien pro Wirt regenerieren, ein Vorbehalt, den sowohl die Autoren als auch Derek Stewart vorbringen und ohne dessen Ausräumung der Ertrag die Eigenschaft eines einzelnen Klons bleibt.

Quellen

Referenzen überprüft im Rahmen des Fact-Checking-Audits am 6. August 2026 anhand des Volltextes des Artikels.

• Groff A., Lu Y., Feeney M., Whitelegge J., Shao S., Morimoto K., Nixon P. J., „Sustainable production of myoglobin meat protein in plant chloroplasts", Frontiers in Plant Science, vol. 17, section Plant Biotechnology — angenommen am 22. Juni 2026, veröffentlicht am 6. August 2026. Peer-Review-Artikel, Open Access. DOI: 10.3389/fpls.2026.1876707
• Science Media Centre, „Expert reaction to study looking at growing myoglobin animal muscle protein fibres in chloroplasts of lettuce and tobacco plants", 6. August 2026 — Kommentare von Rodrigo Ledesma-Amaro (Imperial College London, Interesse erklärt) und Derek Stewart (James Hutton Institute, keine Interessen erklärt).
• Rickansrud D. A. & Henrickson R. L., „Total pigments and myoglobin concentration in four bovine muscles", Journal of Food Science, 1967, 32(1), 57–61 — Referenzgehalte des Rindermuskels, zitiert im besprochenen Artikel. DOI: 10.1111/j.1365-2621.1967.tb01957.x

Hintergrundliteratur

Diese Referenzen stützen die Erinnerungen an allgemeine Mechanismen und stammen nicht aus der besprochenen Studie.

• Bock R., „Engineering plastid genomes: methods, tools, and applications in basic research and biotechnology", Annual Review of Plant Biology, 2015, 66, 211–241 — Kopienzahl des Plastoms, homologe Rekombination, Fehlen von Silencing, maternale Vererbung. DOI: 10.1146/annurev-arplant-050213-040212
• Tanaka R. & Tanaka A., „Tetrapyrrole biosynthesis in higher plants", Annual Review of Plant Biology, 2007, 58, 321–346 — C5-Weg, Verzweigungspunkt Protoporphyrin IX zwischen Mg-Chelatase und Ferrochelatase. DOI: 10.1146/annurev.arplant.57.032905.105448
• Ordway G. A. & Garry D. J., „Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle", Journal of Experimental Biology, 2004, 207(20), 3441–3446 — Architektur aus acht Helices, proximales und distales Histidin, Sauerstoffbindung. DOI: 10.1242/jeb.01172